这个老师要求写论文，没找到资料，请各位帮助
热心网友
有两篇文章,希望能帮到您: 催化机理 酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4。187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。 五、酶的作用机理 1．酶的中间产物理论 酶和一般的催化剂一样，都是通过降低反应的活化能来加快化学反应速度的。酶 （E）首先与底物（S）结合形成中间产物（ES），由中间产物再分解成最终产物（P），同时酶本身恢复原形。这样，酶促反应要比非催化反应多经历几个步骤，但每个步骤的活化能都比非催化反应的要降低。（图1-34） 2．酶的活性中心 酶分子中存在有活性中心，酶的活性中心是指酶分子上直接参与反应的氨基酸残基的侧链基团，以一定的空间结构组成的活性结构，是酶分子中与催化活性有密切关系的特殊部位。活性中心的基团分为催化基团和结合基团两部分，前者决定酶的催化能力（高效性），后者决定酶与哪些底物结合，是决定专一性的部位。单成分酶的活性中心由一些空间结构上相互邻近的氨基酸残基组成，双成分酶的活性中心则由酶蛋白和辅助因子或辅助因子的一部分共同组成。（图1-35） 3．酶的催化机理----“诱导契合”假说 酶是通过与底物形成中间产物，降低反应的活化能来加速化学反应速度的。酶分子中存在有活性中心，活性中心由催化基团和结合基团组成。在酶与底物分子相互接近的过程中，底物分子诱导酶的活性中心结构发生利于与底物结合的变化。酶与底物接触，酶分子通过结合基团与底物分子互补契合，催化基团催化底物分子中键断裂或形成新的化学键，底物转化为产物，产物由酶分子上脱落下来，酶又恢复到原来构象。（图1-36）。